α-螺旋（α-helix）
存在于各種天然蛋白質中的一種特定的螺旋狀肽鏈立體結構（見圖）。由于羊毛和皮革等工業的需要，英美科學家自 20世紀 30年代始就利用 X射線衍射技術研究毛、發、蹄、皮等不溶性蛋白質，發現它們都有有規則的立體結構。 50年代初， L． C．波林首先提出一種名為α -螺旋的結構模型，很好地解釋了毛發等的 X射線衍射圖譜，自此α -螺旋被普遍認為是蛋白質分子的一種基本結構。
α -螺旋結構的主要特征為：
①肽鏈以螺旋狀盤卷前進，每圈螺旋由 3.6個氨基酸構成，螺圈間距（螺距）為 5.44埃；
②螺旋結構被規則排布的氫鍵所穩定，氫鍵排布的方式是：每個氨基酸殘基的 N— H與其氨基側相間三個氨基酸殘基的 C＝ O形成氫鍵。這樣構成的由一個氫鍵閉合的環，包含 13個原子。因此，α -螺旋常被準確地表示為 3.613 螺旋。螺旋的盤繞方式一般有右手旋轉和左手旋轉，在蛋白質分子中實際存在的是右手螺旋。
50年代末 60年代初， J． C．肯德魯與 M． F．佩魯茨用 X射線衍射法相繼解出了結晶肌紅蛋白和血紅蛋白的立體結構，此后陸續又解出了大量蛋白質的立體結構。這些結果證明，α -螺旋的確廣泛存在于各類蛋白質分子中，不過有時與當初 L． C．波林確定的某些參數值有些偏離。
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